上一篇文章介紹了白細胞介素-6（interlenkin 6，1L-6）的產生和調節，這一篇文章介紹白細胞介素-6蛋白質的特點。

從IL-6的cDNA序列中得知，IL-6蛋白有184個氨基酸殘基，不同的實驗室報道IL-6的相對分子質量不同，在19000~30000之間。小鼠IL-6缺乏糖化反應，人類IL-6相對分子質量不同是由于糖化的程度不同所致。在單核細胞和巨噬細胞的IL-6產物中，IL-6存在N-連接糖化和O-連接糖化反應，以及在不同的絲氨酸殘基上發生磷酸化反應。人IL-6的未成熟前體由212個氨基酸殘基組成，小鼠和大鼠的IL-6由211個氨基酸殘基組成，牛的IL-6由210個氨基酸殘基組成。其中一個典型信號肽經加工后被切除，變成184個氨基酸的成熟的IL-6蛋白。

天然成熟的IL-6是單條肽鏈的糖蛋白，相對分子質量根據來源細胞不同而不同，這是由于翻譯后經過加工所造成的。相對分子質量為23000~25000的IL-6無O-GalNAc型聚糖，而相對分子質量為28000~30000的IL-6存在N-GalNAc型聚糖和O-GalNAc型聚糖，天然IL-6有多處絲氨酸殘基發生磷酸化，但是磷酸化程度在各種組織均不同。硫酸化修飾也很常見，多數在多聚糖的外鏈及酪氨酸殘基側鏈上，因此造成IL-6分子所帶的電荷和相對分子質量均有不同。這種翻譯后的修飾反應的生物學意義未完-全闡明，對IL-6的基本生物學活性并無顯著的影響，因為IL-6的生物學活性主要取決于其肽鏈的氨基酸序列。

IL-6肽鏈具有4個Cys殘基，位置完-全保守，人和鼠的IL-6Cys殘基分別位于44、50、73、83位，Cys44-Cys50和Cys73-Cys83各形成一對二硫鍵，處于暴露位置，具有重要作用。其中第二對二硫鍵的作用比第一對二硫鍵在維持IL-6的生物學活性上更為重要，二硫鍵除了可穩定IL-6的空間構象外，還可使IL-6蛋白質能夠正確折疊成三維結構，以維持IL-6中受體結合區的完整性。如果人為地用化學試劑還原這兩對二硫鍵，則IL-6的活性完-全喪失。在不同物種，這兩個半胱氨酸殘基之間（50~73位）的9個氨基酸殘基的序列相同，說明成熟的IL-6半胱氨酸富集中間區域對IL-6的生物學作用也起到關鍵性作用。重組技術合成的人IL-6蛋白質中，雖缺乏半胱氨酸﹐但也具有活性，說明IL-6的相關信息能夠促使肽鏈折疊成有活性的構象，且并不一定需要半胱氨酸的存在。

人IL-6分子有5個Met殘基，除了Met67之外，其他均可以人為地氧化，氧化的容易程度大小依次為Met49、Met117，Met184和 Met161，其中Met161對受體結合至關重要。鼠IL-6在34和157位含有2個Trp殘基，位于分子的表面，其中Trp34參與蛋白質與蛋白質的相互作用，Trp157則位于受體結合區域的附近。

色諧分析顯示，重組的IL-6蛋白含有較多的α螺旋，占67%，β折疊占15%，β轉角占18%，其余為無序的卷曲結構。磁共振分析顯示，分子的N端有15～22個殘基長度的松散結構，整個分子以α螺旋緊密結構為主，Thr20-Lys46為第一組螺旋（A）、Glu80-Asn103為第二組螺旋（B），Glu108-Lys129為第三組螺旋（C），GIn156-Met184為第四組螺旋（D）。A組和B組以長的AB襟連接，形成平行排列;而C組和B組以短的禪連接，形成B組和C組反平行，D組和C組也以長的裨連接，導致C和D組也是平行排列，因此四組螺旋處于上上下下的布局中。圖10-1所示為IL-6家族的結構特點。