CD14利用親水區域進行捕獲脂多糖分子。CD14分子的氨基末端的不同區域可能參與與脂多糖結合。通過一系列單個氨基酸殘基被絲氨酸取代和電荷改變已闡明，CD14能結合許多不同結構脂多糖分子。已經有許多實驗證實，CD14分子通過氨基末端的不同親水區結合脂多糖分子。CD14類似清道夫受體一樣去捕獲脂多糖配體，呈遞給天然免疫的其他受體。

細胞表面的CD14分子表達高，而TLR4的表達低，每個巨噬細胞的TLR4分子數僅為1000個，所以CD14可以濃集內毒素分子，它在內化過程中既可以激活免疫細胞，也通過內化參與脂多糖的清除反應，同時也參與誘導對細胞凋亡的吞噬反應。

CD14可參與內毒素的清除效應、凋亡細胞的吞噬反應以及激活天然免疫反應，故其生物學功能極其復雜。最近證實，脂多糖需借助膜上的TLR4才能發揮內毒素的生物學作用，因為CD14也有亮氨酸富集域（LRR）結構，所以可將CDI4作為TLR超家族成員之一。CD14與TLR兩者均有LRR，這是其物理接觸的基礎，二者須通過LRR結構發生蛋白質-蛋白質的相互作用才能使脂多糖轉移給TLR4，使脂多糖同TLR4發生密切物理接觸，使TLR發生受體二聚化或多聚化，使TLR4激活，募集下游錨定在TLR的胞質Toll-IL-1同源域上，引起酶學級聯反應，激活轉錄因子，使炎癥因子表達。